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Arbre phylogénétique daté situant le panda géant (Ailuropoda melanoleuca, Ursidae) et le panda roux (Ailurus fulgens, Ailuridae) au sein de l’ordre des Carnivores, en compagnie des autres Ursidés (Ursus arctos, U. maritimus, U. thibetanus), des Mustéloïdes (Mustela putorius furo), des Félidés (Panth...

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Phylogénie des Carnivores et événements évolutifs clés dans les lignées des pandas

Relation log-log entre la dépense énergétique journalière (en kJ/jour) et la masse corporelle (en grammes) pour les mammifères terrestres. Chaque point représente une espèce, d’après les données de 12. La ligne continue représente la droite de régression calculée sur l’ensemble de ces espèces et la ...

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Dépense énergétique journalière du panda géant comparée à celle d’autres mammifères terrestres

À gauche : photographie d’un panda géant (Ailuropoda melanoleuca) saisissant une tige de bambou séchée, illustrant le rôle du sésamoïde radial comme élément principal de préhension, en opposition aux doigts fléchis. En encadré, le sésamoïde radial a été figuré à son emplacement approximatif à l...

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Le faux pouce du panda géant : préhension du bambou et support du poids corporel

Structure du gène Tas1r1 (exons en bleu) avec agrandissement de trois régions mutées, comparant les séquences alignées du panda géant (Ailuropoda melanoleuca), du panda roux (Ailurus fulgens), de l’ours polaire (Ursus maritimus), du furet (Mustela putorius furo), du chien (Canis lupus familiaris) et...

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Pseudogénisation convergente du gène Tas1r1 chez le panda géant et le panda roux

Diagramme ternaire représentant la proportion d’énergie issue des protéines, des lipides et des glucides dans le régime de mammifères classés comme herbivores (vert), hypercarnivores (rouge), non classifiés (gris) et du panda géant (noir). Pour les herbivores et les hypercarnivores, les espèces indi...

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Composition macronutritionnelle du régime du panda géant comparée à celle d’autres mammifères
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Panda géant au repos

A. Comparaison de la structure du transporteur de glucose-6-phosphate dans l’état ouvert vers le réticulum (structure obtenue par cryomicroscopie électronique ; domaine N-terminal en bleu (NTD), domaine C-terminal (CTD) en vert) et de la structure dans l’état ouvert vers le cytosol (structure p...

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Changement de conformation du transporteur de glucose-6-phosphate

Le G6P et les résidus qui interagissent avec sont représentés par des bâtonnets ; les interactions polaires (liaisons hydrogène et interactions ioniques) sont indiquées par des pointillés. Dans les deux conformations, l’arginine 28 (R28) est impliquée dans la liaison au phosphate du glucos...

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Fixation du glucose-6-phosphate (G6P) à son transporteur (G6PT) à l’état ouvert vers le réticulum (A) ou ouvert vers le cytosol (B)

A. Alignement des séquences peptidiques composant le canal de translocation des transporteurs humains de la famille SLC37 et de leur homologue bactérien GlpT. Les résidus sont colorés selon leur niveau de conservation. B. L’activité de transport du glucose-6-phosphate a été mesurée dans des cel...

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Caractérisation du rôle de certains acides aminés dans la voie de translocation du glucose-6-phosphate

A. Variation du potentiel électrostatique du canal de translocation du transporteur de glucose-6-phosphate dans sa conformation ouverte sur la lumière du réticulum endoplasmique. La structure du transporteur se caractérise par une cavité chargée positivement au niveau de la voie de passage du glucos...

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Structure du transporteur de glucose-6-phosphate humain et caractérisation fonctionnelle de la voie de translocation du glucose-6-phosphate

A. Cartes de densité obtenues par cryomicroscopie électronique du transporteur de glucose-6-phosphate (G6PT) sous forme monomérique. Vue du transporteur perpendiculairement au plan de la membrane (à gauche) ou parallèlement au plan de la membrane, depuis la lumière du réticulum endoplasmique (à droi...

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Structure du transporteur de glucose-6-phosphate humain

En haut : enzymes responsables de l’ubiquitinylation : à gauche : le complexe répressif Polycomb 1 PRC1, qui lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A ; à droite : le complexe Bre1-Rad6, qui lie une ubiquitine à la lysine 120 de l’histone H2B. En bas : enzymes responsables de l...

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Ubiquitinylation et désubiquitinylation des histones

À gauche : le complexe de désubiquitinylase PR-DUB (à gauche, en rose, 8h1t et 8svf) élimine l’ubiquitine (en rouge) au niveau de H2AK119. Le module DUB de SAGA (à droite, 4zux) élimine l’ubiquitine au niveau de H2BK120.

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Désubiquitinylation de l’histone H2A par PR-DUB et de l’histone H2B par SAGA

Le complexe répressif Polycomb 1 (PRC1, en haut à gauche, 4r8p) lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A (en bas à gauche, 8g6q 1). Le module d’ubiquitinylation de PRC1 est constitué de Ring1B et Bmi1 (représentés chacun dans une nuance de jaune), qui agissent ensemble en tant que...

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Ubiquitinylation de la lysine 119 de l'histone H2A par PRC1 et de la lysine 120 de l'histone H2B par le complexe Bre1-Rad6
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