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A. Comparaison de la structure du transporteur de glucose-6-phosphate dans l’état ouvert vers le réticulum (structure obtenue par cryomicroscopie électronique ; domaine N-terminal en bleu (NTD), domaine C-terminal (CTD) en vert) et de la structure dans l’état ouvert vers le cytosol (structure prédit...

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Changement de conformation du transporteur de glucose-6-phosphate

Le G6P et les résidus qui interagissent avec sont représentés par des bâtonnets ; les interactions polaires (liaisons hydrogène et interactions ioniques) sont indiquées par des pointillés. Dans les deux conformations, l’arginine 28 (R28) est impliquée dans la liaison au phosphate du glucose-6-phosph...

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Fixation du glucose-6-phosphate (G6P) à son transporteur (G6PT) à l’état ouvert vers le réticulum (A) ou ouvert vers le cytosol (B)

A. Alignement des séquences peptidiques composant le canal de translocation des transporteurs humains de la famille SLC37 et de leur homologue bactérien GlpT. Les résidus sont colorés selon leur niveau de conservation. B. L’activité de transport du glucose-6-phosphate a été mesurée dans des cellules...

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Caractérisation du rôle de certains acides aminés dans la voie de translocation du glucose-6-phosphate

A. Variation du potentiel électrostatique du canal de translocation du transporteur de glucose-6-phosphate dans sa conformation ouverte sur la lumière du réticulum endoplasmique. La structure du transporteur se caractérise par une cavité chargée positivement au niveau de la voie de passage du glucos...

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Structure du transporteur de glucose-6-phosphate humain et caractérisation fonctionnelle de la voie de translocation du glucose-6-phosphate

A. Cartes de densité obtenues par cryomicroscopie électronique du transporteur de glucose-6-phosphate (G6PT) sous forme monomérique. Vue du transporteur perpendiculairement au plan de la membrane (à gauche) ou parallèlement au plan de la membrane, depuis la lumière du réticulum endoplasmique (à droi...

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Structure du transporteur de glucose-6-phosphate humain

En haut : enzymes responsables de l’ubiquitinylation : à gauche : le complexe répressif Polycomb 1 PRC1, qui lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A ; à droite : le complexe Bre1-Rad6, qui lie une ubiquitine à la lysine 120 de l’histone H2B. En bas : enzymes responsables de la désubiquiti...

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Ubiquitinylation et désubiquitinylation des histones

À gauche : le complexe de désubiquitinylase PR-DUB (à gauche, en rose, 8h1t et 8svf) élimine l’ubiquitine (en rouge) au niveau de H2AK119. Le module DUB de SAGA (à droite, 4zux) élimine l’ubiquitine au niveau de H2BK120.

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Désubiquitinylation de l’histone H2A par PR-DUB et de l’histone H2B par SAGA

Le complexe répressif Polycomb 1 (PRC1, en haut à gauche, 4r8p) lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A (en bas à gauche, 8g6q 1). Le module d’ubiquitinylation de PRC1 est constitué de Ring1B et Bmi1 (représentés chacun dans une nuance de jaune), qui agissent ensemble en tant que ligase E3...

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Ubiquitinylation de la lysine 119 de l'histone H2A par PRC1 et de la lysine 120 de l'histone H2B par le complexe Bre1-Rad6

Les protéines de surface Gc d’un hantavirus avant la fusion (représentées à gauche) et après la fusion entre enveloppe virale et membrane cellulaire (représentées à droite). Les protéines Gc sont représentées à partir des entrées PDB 6p3x et 5j81.

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Comparaison des structures préfusion et post-fusion des glycoprotéines de surface d’un hantavirus

L’anticorps neutralisant à large spectre ADI-65534 (représenté en bleu) se lie à l’interface entre les protéines d’enveloppe Gc et Gn des hantavirus (entrées PDB 9p3y et 7qqb). Seul le domaine de fixation de l’anticorps à l’antigène est représenté dans cette structure ; les domaines transmembranaire...

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Des anticorps neutralisants à large spectre ADI-65534 fixés à l’interface des glycoprotéines Gn et Gc

Les glycoprotéines d’enveloppe d’un hantavirus, issues des entrées PDB 9p3x et 6zjm. Les sous-unités Gn (en orange) et Gc (en rose) s’organisent en tétramères de forme carré qui recouvrent la surface de l’enveloppe virale (en gris).

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Les glycoprotéines d'enveloppe Gn et Gc d'un hantavirus

La moelle spinale (ou moelle épinière) est logée à l’intérieur de la colonne vertébrale. Entre deux vertèbres émergent, de chaque côté du corps, des nerfs spinaux (ou nerfs rachidiens). Les nerfs spinaux sont des nerfs mixtes, qui se divisent en une racine dorsale, transportant des messages sensitif...

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Organisation de la moelle spinale et des nerfs périphériques

À gauche, la protéine RBP du bactériophage T5 liée au transporteur FhuA d’Escherichia coli. Au centre, la protéine RBP gpJ liée à la porine LamB de Shigella sonnei. À droite, la protéine de la queue du bactériophage Oekilampad liée au translocon LptDe de Shigella flexneri. Les illustrations ont été ...

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Interactions entre les protéines de liaison aux récepteurs de différents bactériophages et leurs cibles bactériennes
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