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Ces enzymes ont la particularité de posséder deux activités enzymatiques distinctes : une activité adénosyl-transférase (fixation d’un AMP sur l’acide α-aminé) et une activité aminoacyl-transférase (fixation de l’acide aminé sur les différents ARNt associés à cet acide aminé).

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Fonctionnement simplifié des aminoacyl-ARNt-synthétases

Gauche : structure tridimensionnelle de l’ARNt complémentaire du codon UUU, correspondant à la phénylalanine. Droite : représentation de la structure secondaire de ce même ARNt, la boucle de l’anticodon étant appariée au codon lui correspondant sur l’ARNm. Pour les explications concernant l’appariem...

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Structure d’un ARNt et complémentarité codon-anticodon

Les pyrimidines (U et C) sont représentées en rouge et les purines (A et G) en noir. Les quatre codons particuliers (codon Met initiateur, et les trois codons stop) sont colorés en jaune.

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Le code génétique représenté sous forme de tableau

L’extrait de séquence d’ARNm AGUUUCUCUAAUC peut être traduit en trois peptides totalement différents, selon le cadre de lecture, c’est-à-dire la façon de regrouper par trois les nucléotides.

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Importance du cadre de lecture dans la traduction de la séquence de nucléotides d'un ARN messager

Le codon initiateur et le codon stop sont indiqués : ils encadrent, dans l’ARN messager (ARNm), la séquence codante (représentée en vert foncé). Les extrémités 5’-UTR et 3’-UTR (représentées en vert clair) sont les régions non codantes situées respectivement avant le codon initiateur et après le cod...

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La traduction : passage d’un ARNm à une protéine
Coacervats observés en microscopie optique après coloration au bleu de méthylène

Un échantillon de coacervats a été introduit dans la chambre d'une lame de numération dont les traits de grille ont une épaisseur de 15 µm. La plupart des coacervats ont un diamètre compris entre environ 10 et 20 µm.

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Coacervats observés en microscopie optique après coloration au bleu de méthylène
Coacervats observés en microscopie optique

Les coacervats sont observés sans coloration, à faible grossissement à gauche et à fort grossissement à droite.

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Coacervats observés en microscopie optique

À l’état ouvert (entrée PDB 7M7F), une protéine porteuse d’acyle est liée au domaine de la cétosynthase (KS) de l’enzyme DEBS M1. À l’état fermé (entrée PDB 7M7 J), la protéine porteuse d’acyle ne peut pas se lier à la cétosynthase, du fait de l’encombrement stérique.

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État ouvert ou fermé du module DEBS d’une polycétide synthase à chaîne d’assemblage

La protéine porteuse d’acyle (ACP) représentée à droite était absente de la structure déterminée expérimentalement et est représentée attachée au domaine de la cétoréductase par l’intermédiaire d’un lien flexible. D'après l'entrée PDB 7S6B de la banque de données sur les protéines (PDB).

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Le module Lsd14 d’une polycétide synthase à chaîne d’assemblage
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Le stator MotAB
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