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La comparaison des pentamères de la protéine dArc1 (entrée PDB 6TAR), représentée en orange, de la protéine de capside du virus du HIV (entrée PDB 7URN), représentée en rouge, et de la protéine de capside du rétrotransposon Ty3 (entrée PDB 6R24), représentée en jaune.

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Comparaison des pentamères formés par dArc1 avec ceux du VIH et du rétrotransposon Ty3

La comparaison des structures de dArc1 (capside représentée à partir de l’entrée PDB 6TAP ; pentamère représenté à partir de l’entrée PDB 6TAR), du rétrovirus VIH (capside représentée à partir de l’entrée PDB 3J3Q ; pentamère représenté à partir de l’entrée PDB 7URN) et du rétrotransposon Ty3 (entré...

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Comparaison de la structure de la capside formée par dArc1 avec celle du VIH et celle du rétrotransposon Ty3

La protéine dArc1 (entrée PDB 6TAP), un homologue de la protéine Arc des mammifères présent chez les drosophiles, forme des capsides icosaédriques composées d'hexamères (représentés en jaune) et de pentamères (représentés en orange).

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La protéine dARC1 forme une capside icosaédrique

La sérine du site catalytique est représentée en jaune, la ceftriaxone inactivée est représentée en rose. Une seconde molécule de ceftriaxone est représentée en violet.

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Les différentes étapes de l’inactivation de la ceftriaxone, un antibiotique, par la β-lactamase BlaC de Mycobacterium tuberculosis

Le sulbactam est capable de se fixer dans le site actif et de se lier de manière covalente à la sérine du site catalytique, empêchant ainsi la β-lactamase BlaC de se lier et d’hydrolyser de nouveaux substrats antibiotiques. La sous-unité supérieure est représentée en semi-transparence pour mieux vis...

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Le sulbactam (représenté en jaune) est un inhibiteur de la β-lactamase BlaC

Seules deux des sous-unités (représentées en bleu clair) ont été observées en train de catalyser l’hydrolyse des β-lactamines. Deux molécules de ceftriaxone, un antibiotique de la famille des β-lactamines, sont liées dans le site actif, mais seule l’une d’entre elles (représentée en rose plus clair)...

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La β-lactamase BlaC du bacille de Koch Mycobacterium tuberculosis forme un tétramère

Les filtres PTFE sont couplés à une pompe et retiennent dans leur maillage les particules du bioaérosol. Celles-ci sont ensuite transférées en phase liquide. Les collecteurs BIAFTS utilisent un jet de gouttelettes nanométriques pour faire chuter les particules du bioaérosol et les concentrer en phas...

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Principe de collecte des bioaérosols par les filtres PTFE et les collecteurs BIAFTS

Les bioaérosols peuvent être collectés à l’aide de différents types d’échantillonneurs (solide, liquide, électrostatique) et de filtres. Une fois collectés, ces bioaérosols subissent des analyses pour la détection et l’identification des agents pathogènes.

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Les échantillonneurs pour bioaérosols
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Éternuement
La recombinaison homologue

La molécule d’ADN ajoutée comporte le gène non-muté à insérer encadré de séquences flanquantes identiques aux séquences qui bordent le site de coupure par l’endonucléase. La recombinaison se produit de façon spontanée.

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La recombinaison homologue
Coupure de l’ADN après dimérisation du domaine nucléasique de Fok I

Chaque nucléase à doigts de zinc (ZFN) reconnaît une séquence de neuf nucléotides séparés par six nucléotides, un espace nécessaire pour l’action de l’endonucléase. Cette action n’est possible qu’après dimérisation de cette dernière.

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Coupure de l’ADN après dimérisation du domaine nucléasique de Fok I
Schéma d’une ZFN (Zinc Finger Nuclease)

Chaque doigt de zinc reconnaît trois nucléotides spécifiques. Une protéine comportant trois doigts de zinc en tandem permet donc de reconnaître une séquence spécifique de neuf nucléotides. À ce domaine de reconnaissance est couplé le domaine endonucléasique de l’enzyme Fok I.

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Schéma d’une nucléase à doigts de zinc (ZFN, Zinc Finger Nuclease)

Un atome de zinc central stabilise le repliement de la protéine en établissant quatre liaisons avec deux résidus cystéine (en haut) et deux résidus histidine (en bas). On trouve également des structures en doigt de zinc faisant intervenir quatre résidus cystéine.

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Motif à doigt de zinc
Origine du déficit immunitaire combiné sévère lié au chromosome X (DISC-X)

La sous-unité gamma-c intervient dans la constitution de différents récepteurs aux interleukines (IL2, 4, 7, 9 et 15). La mutation du gène codant cette sous-unité empêche la mise en place de ces récepteurs. L’absence de récepteur fonctionnel pour l’IL2 a pour conséquence une absence de différenciati...

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Origine du déficit immunitaire combiné sévère lié au chromosome X (DISC-X)
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