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L’arrimage de la protéine porteuse d’acyle (en rose) à l’acétyltransférase (en vert) puis à la cétosynthase (en turquoise) dans le module Lsd14

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L’arrimage de la protéine porteuse d’acyle (en rose) à l’acétyltransférase (en vert) puis à la cétosynthase (en turquoise) dans le module Lsd14

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L’arrimage de la protéine porteuse d’acyle (en rose) à l’acétyltransférase (en vert) puis à la cétosynthase (en turquoise) dans le module Lsd14

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
Janet Iwasa et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
10.01.25

Ce média est cité dans :

Brève

La molécule du mois : les polycétide synthases à chaîne d’assemblage

14.01.25 — Par Janet Iwasa

Autres médias

La protéine porteuse d’acyle (ACP) représentée à droite était absente de la structure déterminée expérimentalement et est représentée attachée au domaine de la cétoréductase par l’intermédiaire d’un lien flexible. D'après l'entrée PDB 7S6B de la banque de données sur les protéines (PDB).

Licence : CC-BY
Le module Lsd14 d’une polycétide synthase à chaîne d’assemblage

L’énoyl-CoA carboxylase/réductase de Kitasatospora setae (entrée PDB 6OWE) est un tétramère. Le NADPH, représenté en orange, agit comme donneur d’électrons, tandis que le substrat, une molécule d’énoyl-CoA, est représenté en jaune.

Licence : CC-BY
L'énoyl-CoA carboxylase/réductase de Kitasatospora setae

La membrane plasmique est représentée en gris.

Licence : Reproduit avec autorisation
De l'angiotensinogène à l'angiotensine II
Licence : CC-BY-NC
Le code génétique : le dictionnaire faisant le lien entre le « langage des nucléotides » (ADN, ARN) et le « langage des acides aminés » (protéines ou peptides).

La protéine dArc1 (entrée PDB 6TAP), un homologue de la protéine Arc des mammifères présent chez les drosophiles, forme des capsides icosaédriques composées d'hexamères (représentés en jaune) et de pentamères (représentés en orange).

Licence : CC-BY
La protéine dARC1 forme une capside icosaédrique
Licence : CC-BY
La protéine CFTR sous sa forme inactive et activée après fixation d’une molécule d’ATP

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