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Des reliefs en Islande
Fragments africains chez les descendants de Hans Jonathan et dans le reste de la population islandaise

La population islandaise (en rouge) a subi peu de brassages et ne contient quasiment aucun matériel génétique africain avant les années 1980. En revanche, chez les descendants de Hans Jonathan (en noir), on retrouve une plus grande proportion de tels fragments. Leur proportion diminue avec le temps ...

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Fragments africains chez les descendants de Hans Jonathan et dans le reste de la population islandaise
Déplacements de Hans Jonathan à travers le monde

Ses lieux de vie et les dates auxquelles il y a vécu sont indiquées en rouge. Le Bénin, pays d’origine de sa mère d’après l’étude présentée ci-après, est noté en bleu.

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Déplacements de Hans Jonathan à travers le monde
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Papiers et poubelle
Rôles proposés pour le complexe PA28α/β

(a) Modification du site de coupure.(b) Facilitation de la sortie des peptides de 8 à 11 acides aminés.(c) Prise en charge et transfert des peptides au réticulum endoplasmique. D’après (Rechsteiner & Hill, 2005).

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Rôles proposés pour le complexe PA28α/β
Etapes de la dégradation des substrats ubiquitylés par le protéasome 26S

L’association 19S-20S permet d’ouvrir le pore axial du protéasome 20S. Le complexe régulateur 19S, associé à des protéines accessoires du protéasome (non représentées) assure la reconnaissance du substrat lié à une chaîne de poly-ubiquitine (a). Le 19S permet alors le dépliement du substrat (b) et s...

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Etapes de la dégradation des substrats ubiquitylés par le protéasome 26S
Organisation supposée du couvercle du 19S

Organisation supposée du couvercle du 19S, en 2 sous-groupes : (I) composé de Rpn5, Rpn6, Rpn8, Rpn9 et Rpn11, et (II) composé de Rpn3, Rpn7, Rpn12 et sem1/Rpn15. L’interaction Rpn3-Rpn5 semble assurer le lien entre ces 2 sous-groupes. La sous-unité Rpn10 qui stabilise l’association base/couvercle s...

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Organisation supposée du couvercle du 19S
Reconstruction de la structure du protéasome 26S

Reconstruction de la structure du protéasome 26S à partir d’images de microscopie électronique montrant les différents sous-complexes et leur fonction. D’après (Zwickl & Baumeister, 1999).

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Reconstruction de la structure du protéasome 26S
Protéasome 20S associé à ses différents activateurs

Reconstitutions tridimensionnelles des structures obtenues en microscopie électronique (a, b et c, d’après Baumeister et al, 1998 ; d et e d’après Ortega et al, 2005).

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Protéasome 20S associé à ses différents activateurs
Représentation en coupe de la structure du complexe 20S-11S

Complexe chimérique constitué du 20S de levure et du 11S de Trypanosoma brucei. Les extrémités N-terminales des sous-unités alpha sont représentées en vert et les extrémités C-terminales du 11S sont représentées en rouge. D’après (Groll & Clausen, 2003).

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Représentation en coupe de la structure du complexe 20S-11S
Structure du protéasome 20S

(a) Vue schématique latérale (Rechsteiner & Hill, 2005).(b) Vue en coupe, montrant les sites actifs β1, β2 et β5 en jaune et le potentiel site actif β7 en rouge (Unno et al, 2002). Concernant ce dernier, une analyse structurale aux rayons X du protéasome bovin suggère qu’il présente une nouvelle...

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Structure du protéasome 20S
Structures de l'ubiquitine et de deux ubiquitin-like

Superposition des structures de l’ubiquitine (bleu), Nedd8 (rouge) et SUMO-1 (vert).
D'après (Welchman et al, 2005).

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Structures de l'ubiquitine et de deux ubiquitin-like
Structure des dimères d'ubiquitine Ub2-K48 et Ub2-K63

Les régions hydrophobes sont représentées en bleu sur l’ubiquitine distale et en jaune sur l’ubiquitine proximale. La lysine impliquée dans la liaison est représentée en rouge.
D'après (Pickart et Fushman, 2004)

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Structure des dimères d'ubiquitine Ub2-K48 et Ub2-K63
Structure de l'ubiquitine et différents types d'ubiquitylation

(a) Deux faces opposées de l’ubiquitine sont présentées ; les 7 lysines sont représentées en blanc, avec l’atome d’azote du groupement ε-amine en bleu ; l’isoleucine 44 est représentée en rouge : ce résidu est impliqué dans les surfaces d’interaction entre l’ubiquitine et les UBD. D’après (Hicke et ...

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Structure de l'ubiquitine et différents types d'ubiquitylation
La cascade d'ubiquitylation
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La cascade d'ubiquitylation
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