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Reconstruction de la structure du protéasome 26S

Reconstruction de la structure du protéasome 26S à partir d’images de microscopie électronique montrant les différents sous-complexes et leur fonction. D’après (Zwickl & Baumeister, 1999).

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Reconstruction de la structure du protéasome 26S
Protéasome 20S associé à ses différents activateurs

Reconstitutions tridimensionnelles des structures obtenues en microscopie électronique (a, b et c, d’après Baumeister et al, 1998 ; d et e d’après Ortega et al, 2005).

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Protéasome 20S associé à ses différents activateurs
Représentation en coupe de la structure du complexe 20S-11S

Complexe chimérique constitué du 20S de levure et du 11S de Trypanosoma brucei. Les extrémités N-terminales des sous-unités alpha sont représentées en vert et les extrémités C-terminales du 11S sont représentées en rouge. D’après (Groll & Clausen, 2003).

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Représentation en coupe de la structure du complexe 20S-11S
Structure du protéasome 20S

(a) Vue schématique latérale (Rechsteiner & Hill, 2005).(b) Vue en coupe, montrant les sites actifs β1, β2 et β5 en jaune et le potentiel site actif β7 en rouge (Unno et al, 2002). Concernant ce dernier, une analyse structurale aux rayons X du protéasome bovin suggère qu’il présente une nouvelle...

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Structure du protéasome 20S
Structures de l'ubiquitine et de deux ubiquitin-like

Superposition des structures de l’ubiquitine (bleu), Nedd8 (rouge) et SUMO-1 (vert).
D'après (Welchman et al, 2005).

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Structures de l'ubiquitine et de deux ubiquitin-like
Structure des dimères d'ubiquitine Ub2-K48 et Ub2-K63

Les régions hydrophobes sont représentées en bleu sur l’ubiquitine distale et en jaune sur l’ubiquitine proximale. La lysine impliquée dans la liaison est représentée en rouge.
D'après (Pickart et Fushman, 2004)

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Structure des dimères d'ubiquitine Ub2-K48 et Ub2-K63
Structure de l'ubiquitine et différents types d'ubiquitylation

(a) Deux faces opposées de l’ubiquitine sont présentées ; les 7 lysines sont représentées en blanc, avec l’atome d’azote du groupement ε-amine en bleu ; l’isoleucine 44 est représentée en rouge : ce résidu est impliqué dans les surfaces d’interaction entre l’ubiquitine et les UBD. D’après (Hicke et ...

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Structure de l'ubiquitine et différents types d'ubiquitylation
La cascade d'ubiquitylation
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La cascade d'ubiquitylation
Le système ubiquitine-protéasome
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Le système ubiquitine-protéasome
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Dégradation des protéines par le système ubiquitine-protéasome
Charles Nicolle
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Charles Nicolle
Couverture - L'odyssée des champignons
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Couverture - L'odyssée des champignons
Les traits hydromorphes rédoxiques

Les traits rédoxiques s’expriment par l’association de trois couleurs : gris clair (volumes appauvris en fer et/ou fer réduit), rouille (fer oxydé) et noir (oxydes de manganèse).

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Les traits hydromorphes rédoxiques
Trois étapes de la réaction gravitropique d'une même racine

On observe ici une verticalisation de la racine, obtenue non par courbure de la racine préexistante mais par changement de direction de croissance de celle-ci.

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Trois étapes de la réaction gravitropique d'une même racine
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