Médiathèque
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L’association 19S-20S permet d’ouvrir le pore axial du protéasome 20S. Le complexe régulateur 19S, associé à des protéines accessoires du protéasome (non représentées) assure la reconnaissance du substrat lié à une chaîne de poly-ubiquitine (a). Le 19S permet alors le dépliement du substrat (b) et s...
Organisation supposée du couvercle du 19S, en 2 sous-groupes : (I) composé de Rpn5, Rpn6, Rpn8, Rpn9 et Rpn11, et (II) composé de Rpn3, Rpn7, Rpn12 et sem1/Rpn15. L’interaction Rpn3-Rpn5 semble assurer le lien entre ces 2 sous-groupes. La sous-unité Rpn10 qui stabilise l’association base/couvercle s...
Complexe chimérique constitué du 20S de levure et du 11S de Trypanosoma brucei. Les extrémités N-terminales des sous-unités alpha sont représentées en vert et les extrémités C-terminales du 11S sont représentées en rouge. D’après (Groll & Clausen, 2003).
(a) Vue schématique latérale (Rechsteiner & Hill, 2005).(b) Vue en coupe, montrant les sites actifs β1, β2 et β5 en jaune et le potentiel site actif β7 en rouge (Unno et al, 2002). Concernant ce dernier, une analyse structurale aux rayons X du protéasome bovin suggère qu’il présente une nouvelle...
(a) Deux faces opposées de l’ubiquitine sont présentées ; les 7 lysines sont représentées en blanc, avec l’atome d’azote du groupement ε-amine en bleu ; l’isoleucine 44 est représentée en rouge : ce résidu est impliqué dans les surfaces d’interaction entre l’ubiquitine et les UBD. D’après (Hicke et ...
