Les hémagglutinines H5 et H1 liées à des analogues d'acides sialiques
Les trimères d’hémagglutinine liés à des analogues de récepteurs d’acides sialiques (en orange) sont représentés en vue de dessus et de côté. L’hémagglutinine H5 de la grippe aviaire est représentée en violet et l’hémagglutinine H1 de la grippe humaine est représentée en bleu.
L’hémagglutinine H5 normale fixant de l’acide sialique sur un glycane d’un récepteur d’origine aviaire (à gauche) et la forme mutée (à droite) fixant de l’acide sialique sur un récepteur d’origine mammalienne.
À l’état ouvert (entrée PDB 7M7F), une protéine porteuse d’acyle est liée au domaine de la cétosynthase (KS) de l’enzyme DEBS M1. À l’état fermé (entrée PDB 7M7 J), la protéine porteuse d’acyle ne peut pas se lier à la cétosynthase, du fait de l’encombrement stérique.
L’énoyl-CoA carboxylase/réductase de Kitasatospora setae (entrée PDB 6OWE) est un tétramère. Le NADPH, représenté en orange, agit comme donneur d’électrons, tandis que le substrat, une molécule d’énoyl-CoA, est représenté en jaune.
Les bactériophages tempérés peuvent soit entrer en lyse, tuant l’hôte et libérant un grand nombre de virions, soit en lysogénie. Dans ce cas, leur génome s’insère dans celui de l’hôte et le bactériophage se multiplie donc, sous forme de prophage, au rythme des divisions bactériennes. Les bactériopha...
