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La protéine CFTR sous sa forme inactive et activée après fixation d’une molécule d’ATP

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La protéine CFTR sous sa forme inactive et activée après fixation d’une molécule d’ATP

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La protéine CFTR sous sa forme inactive et activée après fixation d’une molécule d’ATP

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
David S. Goodsell et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
28.05.24

Ce média est cité dans :

Brève

La molécule du mois : CFTR et la mucoviscidose

28.05.24 — Par David S. Goodsell

Autres médias

Licence : CC-BY-NC
Synthèse d’une protéine sécrétée, chez les Eucaryotes

La membrane plasmique est représentée en gris.

Licence : CC-BY
Le complexe respiratoire NDH-1MS
La synthèse d'un polycétide par une polycétide synthase à chaîne d'assemblage
Licence : CC-BY-NC-ND
La synthèse d'un polycétide par une p...

Le coenzyme NADPH donneur d’électrons est représenté en orange tandis que le substrat (l’énoyl-CoA) est représenté en jaune.

Licence : CC-BY
La structure d’une énoyl-CoA carboxylase/réductase représentant les acides aminés possiblement impliqués dans la fixation du dioxyde de carbone (en magenta) et ceux impliqués dans la synchronisation enzymatique (en vert)

Le complexe YES est composé de MraY (bleu), de la protéine E de phiX174 (orange) et de SlyD (vert). La membrane interne de la bactérie est représentée en gris.

Licence : CC-BY
Le complexe YES

Les membranes externes et internes sont représentées en gris, la paroi de peptidoglycane est représentée en vert.

Licence : CC-BY
Le moteur du flagelle de Salmonella

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