Désubiquitinylation de l’histone H2A par PR-DUB et de l’histone H2B par SAGA
Désubiquitinylation de l’histone H2A par PR-DUB et de l’histone H2B par SAGA
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En haut : enzymes responsables de l’ubiquitinylation : à gauche : le complexe répressif Polycomb 1 PRC1, qui lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A ; à droite : le complexe Bre1-Rad6, qui lie une ubiquitine à la lysine 120 de l’histone H2B. En bas : enzymes responsables de la désubiquiti...
Le complexe répressif Polycomb 1 (PRC1, en haut à gauche, 4r8p) lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A (en bas à gauche, 8g6q 1). Le module d’ubiquitinylation de PRC1 est constitué de Ring1B et Bmi1 (représentés chacun dans une nuance de jaune), qui agissent ensemble en tant que ligase E3...
La protéine cereblon représentée seule, en configuration ouverte, à gauche, liée au mezigdomide (en orange) au centre, donc en position fermée, ou liée au mezigdomide et au facteur de transcription Ikaros (en rose). L’illustration a été créée à partir des entrées PDB (8cvp, 8d7u et 8d7z).
Les histones eucaryotes (représentées en vert à gauche, entrée PDB 1aoi) forment des octamères à partir de paires de dimères d’histones. Les dimères H2A-H2B et H3-H4 sont représentés en haut, avec leurs queues complètes. À droite, HMfB (représentée en orange, entrée PDB 5t5k) est une histone d’arché...