Les histones eucaryotes (représentées en vert à gauche, entrée PDB 1aoi) forment des octamères à partir de paires de dimères d’histones. Les dimères H2A-H2B et H3-H4 sont représentés en haut, avec leurs queues complètes. À droite, HMfB (représentée en orange, entrée PDB 5t5k) est une histone d’archée qui forme des hypernucléosomes.
En haut : enzymes responsables de l’ubiquitinylation :
à gauche : le complexe répressif Polycomb 1 PRC1, qui lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A ;
à droite : le complexe Bre1-Rad6, qui lie une ubiquitine à la lysine 120 de l’histone H2B.
En bas : enzymes responsables de l...
Une comparaison des histones de l’organisme eucaryote Xenopus laevis (en vert, à gauche), de l’archée Methanothermus fervidus (en orange, au centre) et de la bactérie Leptospira perolatii (en rose, à droite).
À gauche : le complexe de désubiquitinylase PR-DUB (à gauche, en rose, 8h1t et 8svf) élimine l’ubiquitine (en rouge) au niveau de H2AK119. Le module DUB de SAGA (à droite, 4zux) élimine l’ubiquitine au niveau de H2BK120.
Des assemblages d’histones bactériennes provenant de Bdellovibrio bacteriovorus (représentés en violet ; sur l’image du milieu, l’ADN est lié aux extrémités des histones, d’après les entrées PDB 8fw7 et 9ezz ; sur l’image du bas, la liaison est centrale, d’apr...
Le complexe répressif Polycomb 1 (PRC1, en haut à gauche, 4r8p) lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A (en bas à gauche, 8g6q 1). Le module d’ubiquitinylation de PRC1 est constitué de Ring1B et Bmi1 (représentés chacun dans une nuance de jaune), qui agissent ensemble en tant que...
Les croix marquent les sites où l’ADN a été extrait de squelettes, les ronds marquent les sites où l’ADN a été extrait de sédiments. Le losange noir marque la grotte de Sefunim. Les fragments d'ADN les plus anciens jamais séquencés viennent du Groenland et datent de 2 Ma. En dehors du permafrost il ...
