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La réponse des cellules à l'hypoxie par l'intermédiaire de Hif-α

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La réponse des cellules à l'hypoxie par l'intermédiaire de Hif-α

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La réponse des cellules à l'hypoxie par l'intermédiaire de Hif-α

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
Guido Hegasy traduit par Nadia Aubin-Horth
Licence
CC-BY-SA
Creative Commons - Attribution - Partage dans les mêmes conditions
Source
Écophysiologie évolutive
Dernière révision
06.11.25

Ce média est cité dans :

Synthèse

L’adaptation des populations humaines à leur environnement

14.11.25 — Par Marie Gontier Ramette

Autres médias

La localisation de quelques mutations (représentées en jaune) dans le domaine en tête de fourche de la protéine FOXP3 (représentée en vert). L’ADN est représenté en bleu.

Licence : CC-BY
Localisation des mutations dans le domaine tête de fourche de la protéine FOXP3 

Les domaines en tête de fourche de la protéine FOXP3 (représentés en différentes nuances de vert) peuvent s’associer et rassembler plusieurs molécules d’ADN (représentées en violet et en bleu). L’entrée PDB 9D2L montre comment quatre molécules d’ADN peuvent être liées par les protéines FOXP3.

Licence : CC-BY
L'assemblage de FOXP3 et la fixation de plusieurs molécules d'ADN

La protéine cereblon représentée seule, en configuration ouverte, à gauche, liée au mezigdomide (en orange) au centre, donc en position fermée, ou liée au mezigdomide et au facteur de transcription Ikaros (en rose). L’illustration a été créée à partir des entrées PDB (8cvp, 8d7u et 8d7z).

Licence : CC-BY
Cereblon en configuration ouverte ou fermée liée au mezigdomide et au facteur de transcription Ikaros

À gauche, les deux domaines têtes de fourche se font face (entrée PDB 7TDW, 7TDX). À droite, les deux domaines sont entremêlés et se lient à deux molécules d’ADN (entrée PDB 3QRF). Le reste des deux protéines FOXP3 n'est pas représenté (chaque protéine FOXP3 ne porte qu'un seul domaine tête de fourc...

Licence : CC-BY
Deux domaines en tête de fourche (représentés en deux nuances de vert) de la protéine FOXP3 peuvent se lier à l’ADN (représenté en bleu et gris) de deux manières

Le PROTAC MZ1 (représenté en jaune ainsi que sous la forme de bâtonnets) se lie en même temps à une protéine cible, BRD4, (en rose) et à la protéine von Hippel-Lindau du complexe ubiquitine-ligase E3 (en bleu). L’illustration a été créée à partir des entrées PDB 5t35 et 5n4w.

Licence : CC-BY
Le PROTAC MZ1 lié à BRD4 et à l'ubiquitine-ligase E3 von Hippel-Lindau

Le niveau d’expression du gène EPAS1 de cellules endothéliales issues de cordons ombilicaux a été mesuré in vitro. Ces cellules proviennent d’individus Tibétains soit homozygotes T//T (phénotype « sauvage », c’est-à-dire le plus répandu dans la population mondiale) ou homozygotes A//A (phénotype ada...

Licence : CC-BY
Niveau d’expression du gène EPAS1 dans des cellules endothéliales homozygotes T//T ou A//A au cours d’un traitement hypoxique prolongé

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