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La protéine CHMP3 en conformation inactive en haut et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 en bas

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La protéine CHMP3 en conformation inactive (en haut) et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 (en bas)

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La protéine CHMP3 en conformation inactive (en haut) et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 (en bas)

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
David S. Goodsell et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
09.08.24

Ce média est cité dans :

Brève

La molécule du mois : le complexe ESCRT-III

09.08.24 — Par David S. Goodsell

Autres médias

La synthèse d'un polycétide par une polycétide synthase à chaîne d'assemblage
Licence : CC-BY-NC-ND
La synthèse d'un polycétide par une p...

À l’état ouvert (entrée PDB 7M7F), une protéine porteuse d’acyle est liée au domaine de la cétosynthase (KS) de l’enzyme DEBS M1. À l’état fermé (entrée PDB 7M7 J), la protéine porteuse d’acyle ne peut pas se lier à la cétosynthase, du fait de l’encombrement stérique.

Licence : CC-BY
État ouvert ou fermé du module DEBS d’une polycétide synthase à chaîne d’assemblage

Un atome de zinc central stabilise le repliement de la protéine en établissant quatre liaisons avec deux résidus cystéine (en haut) et deux résidus histidine (en bas). On trouve également des structures en doigt de zinc faisant intervenir quatre résidus cystéine.

Licence : CC-BY-SA
Motif à doigt de zinc
Licence : CC-BY
Le canal sodique épithélial
Licence : CC-BY
Le stator MotAB

Les trimères d’hémagglutinine liés à des analogues de récepteurs d’acides sialiques (en orange) sont représentés en vue de dessus et de côté. L’hémagglutinine H5 de la grippe aviaire est représentée en violet et l’hémagglutinine H1 de la grippe humaine est représentée en bleu.

Licence : CC-BY
Les hémagglutinines H5 et H1 liées à des analogues d'acides sialiques

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