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La protéine CHMP3 en conformation inactive en haut et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 en bas

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La protéine CHMP3 en conformation inactive (en haut) et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 (en bas)

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La protéine CHMP3 en conformation inactive (en haut) et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 (en bas)

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
David S. Goodsell et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
09.08.24

Ce média est cité dans :

Brève

La molécule du mois : le complexe ESCRT-III

09.08.24 — Par David S. Goodsell

Autres médias

La synthèse d'un polycétide par une polycétide synthase à chaîne d'assemblage
Licence : CC-BY-NC-ND
La synthèse d'un polycétide par une p...

À l’état ouvert (entrée PDB 7M7F), une protéine porteuse d’acyle est liée au domaine de la cétosynthase (KS) de l’enzyme DEBS M1. À l’état fermé (entrée PDB 7M7 J), la protéine porteuse d’acyle ne peut pas se lier à la cétosynthase, du fait de l’encombrement stérique.

Licence : CC-BY
État ouvert ou fermé du module DEBS d’une polycétide synthase à chaîne d’assemblage

La membrane plasmique est représentée en gris.

Licence : CC-BY
Le complexe respiratoire NDH-1MS

Le coenzyme NADPH donneur d’électrons est représenté en orange tandis que le substrat (l’énoyl-CoA) est représenté en jaune.

Licence : CC-BY
La structure d’une énoyl-CoA carboxylase/réductase représentant les acides aminés possiblement impliqués dans la fixation du dioxyde de carbone (en magenta) et ceux impliqués dans la synchronisation enzymatique (en vert)

Le complexe YES est composé de MraY (bleu), de la protéine E de phiX174 (orange) et de SlyD (vert). La membrane interne de la bactérie est représentée en gris.

Licence : CC-BY
Le complexe YES

Les membranes externes et internes sont représentées en gris, la paroi de peptidoglycane est représentée en vert.

Licence : CC-BY
Le moteur du flagelle de Salmonella

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