La structure d’une énoyl-CoA carboxylase/réductase représentant les acides aminés possiblement impliqués dans la fixation du dioxyde de carbone (en magenta) et ceux impliqués dans la synchronisation enzymatique (en vert)
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La structure d’une énoyl-CoA carboxylase/réductase représentant les acides aminés possiblement impliqués dans la fixation du dioxyde de carbone (en magenta) et ceux impliqués dans la synchronisation enzymatique (en vert)
La structure d’une énoyl-CoA carboxylase/réductase représentant les acides aminés possiblement impliqués dans la fixation du dioxyde de carbone (en magenta) et ceux impliqués dans la synchronisation enzymatique (en vert)
Le coenzyme NADPH donneur d’électrons est représenté en orange tandis que le substrat (l’énoyl-CoA) est représenté en jaune.
À l’état ouvert (entrée PDB 7M7F), une protéine porteuse d’acyle est liée au domaine de la cétosynthase (KS) de l’enzyme DEBS M1. À l’état fermé (entrée PDB 7M7 J), la protéine porteuse d’acyle ne peut pas se lier à la cétosynthase, du fait de l’encombrement stérique.
L’énoyl-CoA carboxylase/réductase de Kitasatospora setae (entrée PDB 6OWE) est un tétramère. Le NADPH, représenté en orange, agit comme donneur d’électrons, tandis que le substrat, une molécule d’énoyl-CoA, est représenté en jaune.
La protéine porteuse d’acyle (ACP) représentée à droite était absente de la structure déterminée expérimentalement et est représentée attachée au domaine de la cétoréductase par l’intermédiaire d’un lien flexible. D'après l'entrée PDB 7S6B de la banque de données sur les protéines (PDB).
