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Domaine tubulaire de la protéine H de phiX174

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Domaine tubulaire de la protéine H de phiX174

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Domaine tubulaire de la protéine H de phiX174

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
David S. Goodsell et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
25.04.24

Ce média est cité dans :

Brève

La molécule du mois : le complexe YES de phiX174

26.04.24 — Par David S. Goodsell

Autres médias

Le complexe YES est composé de MraY (bleu), de la protéine E de phiX174 (orange) et de SlyD (vert). La membrane interne de la bactérie est représentée en gris.

Licence : CC-BY
Le complexe YES
Licence : CC-BY
Le canal sodique épithélial

A : Au début de l’infection les bactéries sont principalement lysées, puis lorsque AimP s’accumule dans le milieu, la lysogénie prédomine. B : À gauche : Lorsque phi3T infecte une bactérie, le gène aimR est exprimé. Il code un facteur de transcription activant l’expression du gène aimX. La protéine ...

Licence : CC-BY
La protéine AimP influence l’entrée en lyse ou en lysogénie chez les bactériophages infectant les bactéries voisines

Le codon initiateur et le codon stop sont indiqués : ils encadrent, dans l’ARN messager (ARNm), la séquence codante (représentée en vert foncé). Les extrémités 5’-UTR et 3’-UTR (représentées en vert clair) sont les régions non codantes situées respectivement avant le codon initiateur et après le cod...

Licence : CC-BY-NC
La traduction : passage d’un ARNm à une protéine

Un atome de zinc central stabilise le repliement de la protéine en établissant quatre liaisons avec deux résidus cystéine (en haut) et deux résidus histidine (en bas). On trouve également des structures en doigt de zinc faisant intervenir quatre résidus cystéine.

Licence : CC-BY-SA
Motif à doigt de zinc

La membrane plasmique est représentée en gris.

Licence : CC-BY
Le complexe respiratoire NDH-1MS

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