Un atome de zinc central stabilise le repliement de la protéine en établissant quatre liaisons avec deux résidus cystéine (en haut) et deux résidus histidine (en bas). On trouve également des structures en doigt de zinc faisant intervenir quatre résidus cystéine.
L’énoyl-CoA carboxylase/réductase de Kitasatospora setae (entrée PDB 6OWE) est un tétramère. Le NADPH, représenté en orange, agit comme donneur d’électrons, tandis que le substrat, une molécule d’énoyl-CoA, est représenté en jaune.
Le complexe YES est composé de MraY (bleu), de la protéine E de phiX174 (orange) et de SlyD (vert). La membrane interne de la bactérie est représentée en gris.
La comparaison des structures de dArc1 (capside représentée à partir de l’entrée PDB 6TAP ; pentamère représenté à partir de l’entrée PDB 6TAR), du rétrovirus VIH (capside représentée à partir de l’entrée PDB 3J3Q ; pentamère représenté à partir de l’entrée PDB 7URN) et du rétrotransposon Ty3 (entré...
