Des anticorps neutralisants à large spectre ADI-65534 fixés à l’interface des glycoprotéines Gn et Gc
L’anticorps neutralisant à large spectre ADI-65534 (représenté en bleu) se lie à l’interface entre les protéines d’enveloppe Gc et Gn des hantavirus (entrées PDB 9p3y et 7qqb). Seul le domaine de fixation de l’anticorps à l’antigène est représenté dans cette structure ; les domaines transmembranaires des protéines virales d’enveloppe ne sont pas représentés.
Les glycoprotéines d’enveloppe d’un hantavirus, issues des entrées PDB 9p3x et 6zjm. Les sous-unités Gn (en orange) et Gc (en rose) s’organisent en tétramères de forme carré qui recouvrent la surface de l’enveloppe virale (en gris).
Les protéines de surface Gc d’un hantavirus avant la fusion (représentées à gauche) et après la fusion entre enveloppe virale et membrane cellulaire (représentées à droite). Les protéines Gc sont représentées à partir des entrées PDB 6p3x et 5j81.
L’hémagglutinine H5 normale fixant de l’acide sialique sur un glycane d’un récepteur d’origine aviaire (à gauche) et la forme mutée (à droite) fixant de l’acide sialique sur un récepteur d’origine mammalienne.
La comparaison des pentamères de la protéine dArc1 (entrée PDB 6TAR), représentée en orange, de la protéine de capside du virus du HIV (entrée PDB 7URN), représentée en rouge, et de la protéine de capside du rétrotransposon Ty3 (entrée PDB 6R24), représentée en jaune.
