La β-lactamase BlaC du bacille de Koch Mycobacterium tuberculosis forme un tétramère
Seules deux des sous-unités (représentées en bleu clair) ont été observées en train de catalyser l’hydrolyse des β-lactamines. Deux molécules de ceftriaxone, un antibiotique de la famille des β-lactamines, sont liées dans le site actif, mais seule l’une d’entre elles (représentée en rose plus clair) est hydrolysée. Les vignettes sur le côté droit montrent des instantanés avant l’ajout de l’antibiotique (entrée PDB 6B5X), 100 ms après le mélange de l’antibiotique (entrée PDV 6B68) et 500 ms après le mélange (entrée PDB 6B69). Entre 100 et 500 ms, le noyau β-lactame est hydrolysé.
La sérine du site catalytique est représentée en jaune, la ceftriaxone inactivée est représentée en rose. Une seconde molécule de ceftriaxone est représentée en violet.
Le sulbactam est capable de se fixer dans le site actif et de se lier de manière covalente à la sérine du site catalytique, empêchant ainsi la β-lactamase BlaC de se lier et d’hydrolyser de nouveaux substrats antibiotiques. La sous-unité supérieure est représentée en semi-transparence pour mieux vis...
L’énoyl-CoA carboxylase/réductase de Kitasatospora setae (entrée PDB 6OWE) est un tétramère. Le NADPH, représenté en orange, agit comme donneur d’électrons, tandis que le substrat, une molécule d’énoyl-CoA, est représenté en jaune.
À l’état ouvert (entrée PDB 7M7F), une protéine porteuse d’acyle est liée au domaine de la cétosynthase (KS) de l’enzyme DEBS M1. À l’état fermé (entrée PDB 7M7 J), la protéine porteuse d’acyle ne peut pas se lier à la cétosynthase, du fait de l’encombrement stérique.
