A. Alignement des séquences peptidiques composant le canal de translocation des transporteurs humains de la famille SLC37 et de leur homologue bactérien GlpT. Les résidus sont colorés selon leur niveau de conservation.
B. L’activité de transport du glucose-6-phosphate a été mesurée dans des cellules humaines transfectées avec différentes versions du gène codant le transporteur de glucose-6-phosphate : soit la version sauvage (WT), soit des versions contenant des mutations affectant les acides aminés de la cavité centrale. Par exemple, dans la construction Y25A, la tyrosine (Y) en position 25 est remplacée par une alanine (A). L’histidine (H), l’arginine (R) et la lysine (K) sont des acides aminés chargés positivement. L’aspartate (D) est un acide aminé chargé négativement. Le tryptophane (W) et la tyrosine (Y) sont des acides aminés aromatiques. L’alanine (A) est un petit acide aminé apolaire. La condition NC correspond à la condition témoin, dans laquelle les cellules n’ont pas été transfectées. Les cellules perméabilisées (pour permettre au glucose-6-phosphate d’accéder au réticulum endoplasmique) sont incubées avec du glucose-6-phosphate marqué au ¹³C. Après 10 minutes d’incubation, les cellules perméabilisées sont lavées et leur contenu en ¹³C est mesuré par spectrométrie de masse. L’activité est ensuite rapportée à celle des cellules sauvages (WT, 100 %).