Fixation du glucose-6-phosphate (G6P) à son transporteur (G6PT) à l’état ouvert vers le réticulum (A) ou ouvert vers le cytosol (B)
Le G6P et les résidus qui interagissent avec sont représentés par des bâtonnets ; les interactions polaires (liaisons hydrogène et interactions ioniques) sont indiquées par des pointillés. Dans les deux conformations, l’arginine 28 (R28) est impliquée dans la liaison au phosphate du glucose-6-phosphate. Dans l’état ouvert sur le réticulum, l’interaction avec le glucose-6-phosphate implique aussi la tyrosine 60 (Y60) et la lysine 64 (K64), tandis qu’elle implique la lysine 240 (K240) dans l’état ouvert vers le cytosol.
A. Variation du potentiel électrostatique du canal de translocation du transporteur de glucose-6-phosphate dans sa conformation ouverte sur la lumière du réticulum endoplasmique. La structure du transporteur se caractérise par une cavité chargée positivement au niveau de la voie de passage du glucos...
A. Cartes de densité obtenues par cryomicroscopie électronique du transporteur de glucose-6-phosphate (G6PT) sous forme monomérique. Vue du transporteur perpendiculairement au plan de la membrane (à gauche) ou parallèlement au plan de la membrane, depuis la lumière du réticulum endoplasmique (à droi...
A. Comparaison de la structure du transporteur de glucose-6-phosphate dans l’état ouvert vers le réticulum (structure obtenue par cryomicroscopie électronique ; domaine N-terminal en bleu (NTD), domaine C-terminal (CTD) en vert) et de la structure dans l’état ouvert vers le cytosol (structure prédit...
A. Alignement des séquences peptidiques composant le canal de translocation des transporteurs humains de la famille SLC37 et de leur homologue bactérien GlpT. Les résidus sont colorés selon leur niveau de conservation.
B. L’activité de transport du glucose-6-phosphate a été mesurée dans des cellules...
(A) Le cholestérol est transporté de la membrane du réticulum endoplasmique où il est synthétisé, à la membrane de saccules golgiens contre son gradient. Ce transport actif est possible grâce au gradient identique de PI4P qui est transporté passivement en sens inverse par les mêmes protéines de tran...
