(a) Vue schématique latérale (Rechsteiner & Hill, 2005).
(b) Vue en coupe, montrant les sites actifs β1, β2 et β5 en jaune et le potentiel site actif β7 en rouge (Unno et al, 2002). Concernant ce dernier, une analyse structurale aux rayons X du protéasome bovin suggère qu’il présente une nouvelle activité nucléophile hydrolase N-terminale. Ce site catalytique pourrait avoir une activité SNAAP (pour Small Neutral Amino Acid-Preferring). Contrairement aux autres sites catalytiques, il n’est pas dans la cavité interne formée par les anneaux bêta, mais au niveau de l’antichambre formée par les anneaux alpha et bêta.