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L’antibiotique naturel muraymycine D2 bloque le site actif de MraY

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  • L’antibiotique naturel muraymycine D2 bloque le site actif de MraY
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L’antibiotique naturel muraymycine D2 se lie à MraY, bloquant le site actif de manière similaire à la protéine E de phiX174

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L’antibiotique naturel muraymycine D2 se lie à MraY, bloquant le site actif de manière similaire à la protéine E de phiX174

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
David S. Goodsell et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
25.04.24

Ce média est cité dans :

Brève

La molécule du mois : le complexe YES de phiX174

26.04.24 — Par David S. Goodsell

Autres médias

La sérine du site catalytique est représentée en jaune, la ceftriaxone inactivée est représentée en rose. Une seconde molécule de ceftriaxone est représentée en violet.

Licence : CC-BY
Les différentes étapes de l’inactivation de la ceftriaxone, un antibiotique, par la β-lactamase BlaC de Mycobacterium tuberculosis

Le sulbactam est capable de se fixer dans le site actif et de se lier de manière covalente à la sérine du site catalytique, empêchant ainsi la β-lactamase BlaC de se lier et d’hydrolyser de nouveaux substrats antibiotiques. La sous-unité supérieure est représentée en semi-transparence pour mieux vis...

Licence : CC-BY
Le sulbactam (représenté en jaune) est un inhibiteur de la β-lactamase BlaC

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Licence : CC-BY
La β-lactamase BlaC du bacille de Koch Mycobacterium tuberculosis forme un tétramère

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