Les histones eucaryotes (représentées en vert à gauche, entrée PDB 1aoi) forment des octamères à partir de paires de dimères d’histones. Les dimères H2A-H2B et H3-H4 sont représentés en haut, avec leurs queues complètes. À droite, HMfB (représentée en orange, entrée PDB 5t5k) est une histone d’archée qui forme des hypernucléosomes.
Des assemblages d’histones bactériennes provenant de Bdellovibrio bacteriovorus (représentés en violet ; sur l’image du milieu, l’ADN est lié aux extrémités des histones, d’après les entrées PDB 8fw7 et 9ezz ; sur l’image du bas, la liaison est centrale, d’après l’entrée 9f0e) et de Leptospira perol...
Le complexe répressif Polycomb 1 (PRC1, en haut à gauche, 4r8p) lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A (en bas à gauche, 8g6q 1). Le module d’ubiquitinylation de PRC1 est constitué de Ring1B et Bmi1 (représentés chacun dans une nuance de jaune), qui agissent ensemble en tant que ligase E3...
En haut : enzymes responsables de l’ubiquitinylation :
à gauche : le complexe répressif Polycomb 1 PRC1, qui lie l’ubiquitine à la lysine 119 de l’histone H2A ;
à droite : le complexe Bre1-Rad6, qui lie une ubiquitine à la lysine 120 de l’histone H2B.
En bas : enzymes responsables de la désubiquiti...
Une comparaison des histones de l’organisme eucaryote Xenopus laevis (en vert, à gauche), de l’archée Methanothermus fervidus (en orange, au centre) et de la bactérie Leptospira perolatii (en rose, à droite).
À gauche : le complexe de désubiquitinylase PR-DUB (à gauche, en rose, 8h1t et 8svf) élimine l’ubiquitine (en rouge) au niveau de H2AK119. Le module DUB de SAGA (à droite, 4zux) élimine l’ubiquitine au niveau de H2BK120.
Les domaines en tête de fourche de la protéine FOXP3 (représentés en différentes nuances de vert) peuvent s’associer et rassembler plusieurs molécules d’ADN (représentées en violet et en bleu). L’entrée PDB 9D2L montre comment quatre molécules d’ADN peuvent être liées par les protéines FOXP3.
