Comparaison de la taille de quelques protéines globulaires
Cette image a été produite à l’aide du logiciel Mol* grâce à des structures protéiques disponibles sur le site de la banque de données sur les protéines (PDB) : insuline humaine (2HIU), myoglobine de grand cachalot (1MBD), rubisco d’épinard (1RCX) et ribosome de levure de boulanger (6SNT). Sur ce dernier, les protéines sont colorées en jaune, les ARNr en orange et un morceau de l’ARN messager est visible en magenta.
L’insuline est une petite protéine (51 acides aminés) codée par un ARNm relativement court (465 nucléotides se décomposant en 59 nucléotides à l’extrémité 5’ UTR, 333 nucléotides au niveau de la séquence codante et 73 nucléotides à l’extrémité 3’UTR). La queue polyA n’est pas représentée. La traduct...
En boules : les extrémités 3’ des deux ARNt (site A et site P) ; en bâtonnets : les deux bases azotées du site actif du ribozyme, dans l’ARNr 23S. NB : chez les Eucaryotes, c’est l’ARNr 28S qui porte cette activité enzymatique. Figure obtenue avec LibMol, à partir du fichier 4V5D.
L'ARN ribosomique est en bleu clair et les protéines en bleu plus foncé. Les illustrations montrent la partie de la sous-unité qui interagit avec la grande sous-unité ribosomale.
Un atome de zinc central stabilise le repliement de la protéine en établissant quatre liaisons avec deux résidus cystéine (en haut) et deux résidus histidine (en bas). On trouve également des structures en doigt de zinc faisant intervenir quatre résidus cystéine.
