Des anticorps neutralisants à large spectre ADI-65534 fixés à l’interface des glycoprotéines Gn et Gc
L’anticorps neutralisant à large spectre ADI-65534 (représenté en bleu) se lie à l’interface entre les protéines d’enveloppe Gc et Gn des hantavirus (entrées PDB 9p3y et 7qqb). Seul le domaine de fixation de l’anticorps à l’antigène est représenté dans cette structure ; les domaines transmembranaires des protéines virales d’enveloppe ne sont pas représentés.
Les protéines de surface Gc d’un hantavirus avant la fusion (représentées à gauche) et après la fusion entre enveloppe virale et membrane cellulaire (représentées à droite). Les protéines Gc sont représentées à partir des entrées PDB 6p3x et 5j81.
Les glycoprotéines d’enveloppe d’un hantavirus, issues des entrées PDB 9p3x et 6zjm. Les sous-unités Gn (en orange) et Gc (en rose) s’organisent en tétramères de forme carré qui recouvrent la surface de l’enveloppe virale (en gris).
Une coupe transversale du virus est présentée en dessous, avec la membrane de l’enveloppe virale représentée en gris semi-transparent et les protéines de la capside en bleu.
Les particules virales (jaune), d’un diamètre d’environ 100 nm, sont 100 fois plus petites que les lymphocytes (violet) qu’elles infectent. Image colorisée obtenue par microscopie électronique à balayage.
Les bactériophages tempérés peuvent soit entrer en lyse, tuant l’hôte et libérant un grand nombre de virions, soit en lysogénie. Dans ce cas, leur génome s’insère dans celui de l’hôte et le bactériophage se multiplie donc, sous forme de prophage, au rythme des divisions bactériennes. Les bactériopha...
