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La protéine CHMP3 en conformation inactive en haut et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 en bas

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La protéine CHMP3 en conformation inactive (en haut) et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 (en bas)

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La protéine CHMP3 en conformation inactive (en haut) et en conformation ouverte, donc active, après association avec CHMP2 (en bas)

Fiche technique

Auteur(s)/Autrice(s)
David S. Goodsell et RCSB PDB
Licence
CC-BY
Creative Commons - Attribution
Source
RCSB PDB
Dernière révision
09.08.24

Ce média est cité dans :

Molécule du mois

La molécule du mois : le complexe ESCRT-III

09.08.24 — Par David S. Goodsell

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Licence : CC-BY
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Un atome de zinc central stabilise le repliement de la protéine en établissant quatre liaisons avec deux résidus cystéine (en haut) et deux résidus histidine (en bas). On trouve également des structures en doigt de zinc faisant intervenir quatre résidus cystéine.

Licence : CC-BY-SA
Motif à doigt de zinc
Licence : CC-BY
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Licence : CC-BY
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