A. Comparaison de la structure du transporteur de glucose-6-phosphate dans l’état ouvert vers le réticulum (structure obtenue par cryomicroscopie électronique ; domaine N-terminal en bleu (NTD), domaine C-terminal (CTD) en vert) et de la structure dans l’état ouvert vers le cytosol (structure prédite par AlphaFold3, en rose). Les deux états d’ouverture ont été superposés en faisant coïncider les domaines N-terminaux.
B. Dans l’état ouvert vers le cytosol, il y a interaction ionique entre la lysine 29 (K29), chargée positivement, et l’aspartate 245 (D245), chargé négativement. En effet, dans cet état, les deux résidus ne sont séparés que de 2,6 Å (0,26 nm). Cette interaction ionique ferme l’accès vers le réticulum. Dans l’état ouvert vers le réticulum, les deux résidus sont séparés de plus de 12 Å (1,2 nm), il n’y a plus d’interaction ionique.
C. Vue à 90° par rapport à la vue B, toujours dans l’état ouvert vers le cytosol. Cette vue met à nouveau en évidence l’interaction entre la lysine 29 (K29) et l’aspartate 245 (D245), mais également les interactions hydrophobes entre la méthionine 35 (M35), la phénylalanine 249 (F249) et les tryptophanes 246 et 393 (W246 et W393). Ces interactions participent également à fermer le passage du côté du réticulum.
